Le lamelle cornee dell’epidermide
cheratinizzata, essendo residui di cellule che hanno perduto nucleo e organuli
cellulari, appaiono al microscopio elettronico ripiene di filamenti di
cheratina del diametro di 7-9 nm immersi in una matrice amorfa e probabilmente
derivati dai tonofilamenti. Questi, che nello strato basale sono scarsi,
diventano molto abbondanti nello strato spinoso, dove tendono ad aggregarsi in
grossi fasci di tonofibrille.
L’ultima tappa della cheratinizzazione consiste nella
trasformazione delle cellule epidermiche in lamelle o in squame appiattite e
avviene attraverso una serie di modificazioni chimico-fisiche che comprendono
la disidratazione cellulare e la completa distruzione del nucleo e degli
organuli citoplasmatici. Le squame vengono continuamente eliminate per
esfoliazione.
La cheratina è una proteina fibrosa
presente nell’organismo sotto due forme:
·
cheratina molle che ricopre la cute in tutta la
sua estensione
·
cheratina dura presente solo in alcuni annessi
cutanei (unghie, peli, piume, becco).
Queste due forme hanno proprietà chimicofisiche diverse:
la cheratina dura, infatti, è più resistente e non desquama, è scarsamente
reattiva e più ricca di zolfo della cheratina molle. Negli epiteli che
portano alla formazione della cheratina dura non si riscontra né uno strato
granuloso né uno strato lucido. Infatti in tali epiteli si verifica una
graduale trasformazione delle cellule vive dell’epidermide direttamente in
cellule cheratinizzate. Ciò dimostra che la presenza di granuli di
cheratoialina non è indispensabile alla formazione della cheratina, che si
forma già nello strato spinoso per sintesi di proteine filamentose.
Se il becco è nero o marrone è
dovuto alla melanina, depositata a formare una calotta sulla superficie
esterna delle cellule epidermiche. Procedendo la corneificazione, le calotte
di pigmento vengono compresse in scaglie sottili e quindi impilate nelle
squame cornee che rivestono il becco. Queste squame derivano dalle cellule
epiteliali ormai prive di nucleo e di vita, quindi incapaci di moltiplicarsi.
Saint e Rogers (1981)
hanno
appurato che con ogni probabilità nel pollo le differenti proteine che
fungono da precursori della cheratina vengono codificate da un gruppo di geni.
Dall’epidermide e dal follicolo delle piume del pollo sono stati isolati
differenti tipi di RNA utilizzati per la sintesi di proteine che si dimostrano
simili dal punto di vista elettroforetico alle normali precheratine. In
seguito, le precheratine vengono tra loro unite attraverso legami a idrogeno,
ionici e sulfidrilici a formare il complesso cheratinico, e questo processo
sembra non essere mediato da enzimi.